Mryntu

Глюкозозалежний інсулінотропний поліпептид;
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB ;
Список кодів PDB
	; 2L71, 2B4N, 2OBU, 2QKH, 2L70, 1T5Q; ;
Ідентифікатори;
; Символи;	; GIP, gastric inhibitory polypeptide
Зовнішні ІД	; OMIM: 137240 MGI: 107504 HomoloGene: 3043 GeneCards: GIP ;
Онтологія гена
Молекулярна функція	; • hormone activity; • protein binding; • receptor binding; ; ;
Клітинна компонента	; • Цитоплазма; • endoplasmic reticulum lumen; • extracellular region; • neuronal cell body; • secretory granule lumen; • extracellular space; ; ;
Біологічний процес	; • response to selenium ion; • response to amino acid; • response to organic cyclic compound; • digestive system development; • regulation of insulin secretion; • adult locomotory behavior; • female pregnancy; • response to peptide hormone; • positive regulation of cAMP-mediated signaling; • пам'ять; • response to glucose; • response to lipid; • response to nutrient levels; • positive regulation of synaptic transmission; • exploration behavior; • response to axon injury; • response to starvation; • nociception; • positive regulation of glucagon secretion; • positive regulation of glucose transport; • response to carbohydrate; • response to drug; • triglyceride homeostasis; • Сигнальна трансдукція; • response to acidic pH; • endocrine pancreas development; • positive regulation of insulin secretion; • long-term synaptic potentiation; • regulation of receptor activity; • G-protein coupled receptor signaling pathway; • regulation of fatty acid biosynthetic process; ; ;
	Джерела:Amigo / QuickGO;
Ортологи
	; 2695;
	; 14607;
	; ENSG00000159224;
	; ENSMUSG00000014351;
	; P09681;
	; P48756;
	; NM_004123;
	; NM_008119;
	; NP_004114;
	; NP_032145;
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Глюкозозалежний інсулінотропний поліпептид, також глюкозозалежний інсулінотропний пептид, глюкозозалежний інсулінотропний гормон, ГІП (англ. Gastric inhibitory polypeptide) – білок, який кодується геном GIP, розташованим у людей на довгому плечі 17-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 153 амінокислот, а молекулярна маса — 17 108^[4]. Це пептидний гормон, що виробляється K-клітинами слизової оболонки дванадцятипалої та проксимальної частини тонкої кишки. Відноситься до родини секретину.^[5]^[6]

Зміст

1 Структура

2 Функції

3 Література

4 Примітки

5 Див. також

Структура |

Зрілий ГІП людини складається з 42 амінокислотних залишків: H-Tyr-Ala-Glu-Gly-Thr-Phe-lle-Ser-Asp-Tyr-Ser-lle-Ala-Met- Asp-Lys-lle-His-Gla-Glii-Asp-Phe-Val-Asn-Trp-Leu-Leu-Ala- GIn-Lys-Gly-Lys-Lys-Asn-Asp-Trp-Lys-His-Asii-lle-Thr-GiD-OH. Одна частина молекули ГІП збігається з молекулою секретину, інша — з молекулою глюкагону.

Функції |

Глюкозозалежний інсулінотропний поліпептид є інкретином. Стимуляторами секреції ГІП є жири і вуглеводи, які надходять в тонку кишку після перевареної в шлунку їжі. Подібно до інших гормонів, ГІП транспортується кровотоком.

Основна функція глюкозозалежного інсулінотропного поліпептиду — стимуляція секреції інсуліну бета-клітинами підшлункової залози у відповідь на прийом їжі. Крім того, ГІП пригнічує абсорбцію жирів, пригнічує реабсорбцію натрію і води в травному тракті, гальмує ліпопротеїнліпазу.

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MVATKTFALL	LLSLFLAVGL	GEKKEGHFSA	LPSLPVGSHA	KVSSPQPRGP
RYAEGTFISD	YSIAMDKIHQ	QDFVNWLLAQ	KGKKNDWKHN	ITQREARALE
LASQANRKEE	EAVEPQSSPA	KNPSDEDLLR	DLLIQELLAC	LLDQTNLCRL
RSR

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Література |

.mw-parser-output .refbeginfont-size:90%;margin-bottom:0.5em.mw-parser-output .refbegin-hanging-indents>ullist-style-type:none;margin-left:0.mw-parser-output .refbegin-hanging-indents>ul>li,.mw-parser-output .refbegin-hanging-indents>dl>ddmargin-left:0;padding-left:3.2em;text-indent:-3.2em;list-style:none.mw-parser-output .refbegin-100font-size:100%

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004. PubMed DOI:10.1101/gr.2596504

Moody A.J., Thim L., Valverde I. (1984). The isolation and sequencing of human gastric inhibitory peptide (GIP).. FEBS Lett. 172: 142 — 148. PubMed DOI:10.1016/0014-5793(84)81114-X

Примітки |

↑ Human PubMed Reference:.

↑ Mouse PubMed Reference:.

↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:4270 (англ.). Процитовано 5 жовтня 2018.

↑ UniProt, P09681 (англ.). Процитовано 5 жовтня 2018.

↑ Єрмолова Ю. В. (2013-06-20). Можливості інкретинової терапії у лікуванні цукрового діабету 2-го типу. Український медичний часопис. Процитовано 2016-06-20.

↑ Боднар П. М. Ендокринологія. 3 вид.: Підручник для ВМНЗ IV р.а.. Нова Книга. ISBN 978-966-382-479-6.

Див. також |

Хромосома 17

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проекту, виправивши або дописавши її.

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:4270 (англ.). Процитовано 5 жовтня 2018.

[UniProt-4] UniProt, P09681 (англ.). Процитовано 5 жовтня 2018.

[5] Єрмолова Ю. В. (2013-06-20). Можливості інкретинової терапії у лікуванні цукрового діабету 2-го типу. Український медичний часопис. Процитовано 2016-06-20.

[6] Боднар П. М. Ендокринологія. 3 вид.: Підручник для ВМНЗ IV р.а.. Нова Книга. ISBN 978-966-382-479-6.

搜尋此網誌